Nous avons mis en évidence que :

La chaîne protéique de l’hémoglobine β des patients atteints par la drépanocytose est différente de l’hémoglobine β normale : le sixième acide aminé qui est normalement l’acide glutamique est de la valine chez les personnes atteintes de drépanocytose.

Complément pour ceux qui sont curieux :

On explique la polymérisation de la désoxyhémoglobine S par le fait que la valine n°6 est un résidu hydrophobe qui remplace un acide aminé hydrophile, l’acide glutamique. Les globines étant entourées par un film d’eau, la présence d’un site hydrophobe crée un point de « collage » entre 2 molécules d’hémoglobines voisines. Celui-ci s’établit entre la leucine 88 et la phénylalanine 85 d’une chaîne alpha d’une molécule d’hémoglobine et la valine 6 de la chaîne b de l’hémoglobine voisine, d’où création d’une structure cristalline en fibres.

Les logiciels

Pour ce TP vous pouvez aller voir les indication sur Rastop et Seqaid

Sur d’autres sites :

 Les conséquences de la mutation :
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